De actieve plaats van het enzym: structuur, eigenschappen. Wie ontdekt de actieve plaats van het enzym? Wat is de actieve plaats van het enzym genaamd?

We hebben allemaal gehoord van enzymen, maar het is onwaarschijnlijk dat ieder van ons grondig weet precies hoe deze stoffen zijn gerangschikt, en waarom ze nodig zijn. Dit artikel zal helpen om de structuur en te begrijpen functies van enzymen (enzymen) in het algemeen en hun actieve centra in het bijzonder.

geschiedenis onderzoek

In 1833, Franse scheikundige Anselme Payen bepaling en beschrijving van de eigenschappen van het enzym amylase.

Een paar jaar later, Louis Pasteur, het bestuderen van de omzetting van suikers in alcohol waarbij gist, suggereerde dat dit proces is te wijten aan de chemische stoffen die deel uitmaken van de gist.

Aan het einde van de negentiende eeuw fysioloog Villi Kyune eerst bedacht de term "enzym".

Duitse Eduard Buchner in 1897 geïdentificeerd en beschreven zymase - enzymcomplex dat de omzetting van sucrose in ethanol reactie katalyseert. In de natuur zymase in grote hoeveelheden in de gist.

Het is niet bekend wanneer en wie opende de actieve plaats van het enzym. Deze ontdekking wordt gecrediteerd met Nobelprijswinnaar chemicus Edaurdu Buchner, Amerikaanse bioloog James Sumner en andere bekende wetenschappers die op de studie van de enzymatische katalyse gewerkt.

Algemene informatie over enzymen

Bedenk dat enzymen - stoffen proteïne aard, die functies in levende organismen katalysatoren van chemische reacties. Het enzym heeft delen die niet direct deel doen nemen daarin de stroming van het reactiemengsel levert een actieve centrum van het enzym.

Hier zijn enkele van de eigenschappen van enzymen:

1) Efficiëntie. Een kleine hoeveelheid katalysator die voldoende is om de chemische reactie van 10 maal ⁶ versnellen.

2) Specificiteit. Één enzym niet universeel katalysator van elke reactie in de cel. Op enzymactiviteit uitgedrukt specificiteit van werking: elk enzym katalyseert één of meerdere soortgelijke reacties met substraten (de reactant toevoer), maar andere chemische stoffen van dezelfde aard, kan het enzym nutteloos. Interactie met de geschikte substraten en de verdere versnelling van de reactie verschaft een actieve centrum van het enzym.

3) Verwijderen Activiteit. Het enzym activiteit in de cellen verandert voortdurend van de laag naar hoog.

4) Concentratie van bepaalde enzymen in de cel is niet constant en variabel afhankelijk van de externe omstandigheden. Dergelijke enzymen in de biologie genoemd induceerbare.

classificatie van enzymen

In de structuur, kunnen de enzymen worden verdeeld in eenvoudige en complexe. Eenvoudige uitsluitend betrekking aminozuurresten, niet-eiwitcomplex een groep stoffen. Complex genaamd co-enzymen.

Type enzym gekatalyseerde reacties zijn onderverdeeld in:

1) oxidoreductasen (redoxreacties katalyseren).

2) transferasen (overgedragen aan afzonderlijke atoomgroepen).

3) Lyasen (splitsen chemische bindingen).

4) Lipase (aansluitingsformulier in de reacties als gevolg van de energie van ATP).

5) isomerasen (uchuvstvuyut reacties onderlinge omzetting van isomeren).

6) hydrolasen (katalyseren chemische reacties door digestie met bindingen).

structuur enzym

Enzyme - een complexe driedimensionale structuur, die hoofdzakelijk bestaat amino zuurresten. Ook is er een prosthetische groep - een component van niet-eiwit aard, gekoppeld aan de aminozuurresiduen.

Enzymen - vooral globulaire eiwitten die kunnen worden gecombineerd in complexe systemen. Zoals met andere stoffen van eiwit origine worden de enzymen gedenatureerd door verhoging van de temperatuur of door blootstelling aan bepaalde chemische stoffen. Tijdens denaturatie varieert tertiaire enzymstructuur en daarmee de eigenschappen van het actieve centrum van de enzymen. Hierdoor de enzymactiviteit dramatisch af.

Gekatalyseerde substraat is meestal veel kleiner dan het enzym zelf. De eenvoudigste enzym bestaat uit zestig aminozuurresten en het actieve centrum - twee.

Er zijn enzymen katalytische plaats aminozuren die niet worden weergegeven, en een organische prosthetische groep, of (vaker) anorganische oorsprong - cofactor.

Het concept van de actieve site

Slechts een klein gedeelte van het enzym direct betrokken bij chemische reacties. Dit deel van het enzym de actieve plaats. De actieve plaats van het enzym - een lipide, een paar aminozuurresiduen of prosthetische groep, die bindt aan een substraat en katalyseert de reactie. De aminozuurresiduen van de actieve plaats kunnen behoren tot elke aminozuren - polair, niet-polair geladen aromatische ongeladen.

Het actieve enzym centrum (de lipiden, aminozuren en andere stoffen die kunnen reageren met de reagentia) - het belangrijkste deel van het enzym, zonder dat deze stoffen zouden nutteloos zijn.

Typisch, het enzym molecuul slechts één actieve plaats, binden met een of meer vergelijkbare reagentia. De aminozuurresiduen van het actieve centrum gevormde waterstof, hydrofoob of covalente bindingen, waarbij een enzym-substraat-complex.

De structuur van het actieve centrum

De actieve plaats van enzymen, eenvoudige en complexe een zak of sleuf. Deze structuur van het actieve centrum van het enzym moet afmetingen en het substraat elektrostatisch voldoen, omdat een verandering in de tertiaire structuur van het enzym de actieve plaats kunnen veranderen.

Binding en katalytische centrum - gebieden van het actieve centrum van het enzym. Uiteraard is de bindingsplaats "controles" substraat compatibiliteit en ermee verbonden zijn en het katalytische centrum is direct betrokken bij de reactie.

Binding van het actieve centrum van het substraat

Om te verklaren hoe de actieve plaats van het enzym is geassocieerd met een bepaald reagens, zijn verscheidene theorieën voorgesteld. De meest populaire van hen - Fisher's theorie is de theorie van de "slot en grendel". Fisher gesuggereerd dat er een enzym ideaal voor elk substraat in de fysische en chemische eigenschappen. Na de vorming van elke wijziging treedt geen enzym-substraat-complex.

Andere Amerikaanse geleerde - Daniel Koshland - voegde Fisher aanname van de theorie dat de actieve plaats van het enzym hun conformatie zolang past niet op een bepaald substraat veranderen.

De kinetiek van enzymatische reacties

Features enzymatische reactie is het bestuderen van de biochemie private sector - enzymkinetiek. Deze bijzondere wetenschappelijke studies van de reacties met verschillende concentraties van enzymen en substraten, de afhankelijkheid van de reactiesnelheid van de temperatuur binnen de cel en de eigenschappen van de actieve plaats van enzymen afhankelijk van de fysische en chemische parameters van het medium.

Enzymkinetiek werkt begrippen als reactiesnelheid, activeringsenergie, activeringsdrempel, moleculaire activiteit, specifieke activiteit en anderen. Er zijn nog meer concepten.

Dat er een biologische reactie, de reagentia die nodig zijn om wat energie over te dragen. Deze energie wordt de activeringsenergie.

De toevoeging van het enzym de reactanten te reduceren de activeringsenergie. Sommige stoffen reageren op zonder deelname van enzymen, aangezien de activeringsenergie is te hoog. Het evenwicht van de reactie wordt niet verschoven door toevoegen van enzym.

De reactiesnelheid - de hoeveelheid reactieproduct verschenen of verdwenen in de tijdseenheid.

Afhankelijkheid van de reactiesnelheid op substraatconcentratie dimensieloze fysische grootheid kenmerkt - Michaelis-constante.

Moleculaire activiteit - het aantal substraatmoleculen die worden geconverteerd naar een molecuul enzym per tijdseenheid.