Soorten eiwitten, functies en de structuur

Volgens de theorie van Oparin-Haldane leven op onze planeet is ontstaan uit de coacervaat druppels. Het was ook een eiwitmolecuul. Dat wil zeggen, kan worden geconcludeerd dat deze chemische stoffen - de basis van al het leven die vandaag bestaat. Maar wat doet een vertegenwoordigt eiwitstructuren? Welke rol ze spelen in het lichaam en het leven van de mens? Welke soorten eiwitten bestaan? Probeer te begrijpen.

Eiwitten: algemene concept

Vanuit het oogpunt van chemische structuur, molecule van de betrokken stof is een sequentie van aminozuren met elkaar verbonden door peptidebindingen.

Elk aminozuur heeft twee functionele groepen:

• carboxyl-COOH;
• een aminogroep _-NH2.

Het daartussen wordt gevormd in het kader van verschillende moleculen. Dus de peptidebinding de vorm -CO-NH. eiwitmolecuul kan bevatten honderden of duizenden van dergelijke groepen, zal het afhangen van de specifieke stof. Soorten eiwitten zijn zeer divers. Onder hen zijn die welke de essentiële aminozuren voor het lichaam bevatten, en dus moet worden ingenomen met voedsel. Er zijn een aantal soorten die belangrijke functies in het celmembraan en het cytoplasma hebben. Katalysatoren ook biologische aard - enzymen, die ook eiwitmoleculen. Ze worden veel gebruikt in het menselijk leven, en niet alleen betrokken bij de biochemische processen van levende wezens.

Het molecuulgewicht van de verbindingen in kwestie variëren van enkele tientallen tot miljoenen. Omdat het aantal monomeereenheden in de polypeptideketen oneindig groot en afhankelijk van het type van de specifieke stof. Het eiwit in zijn zuivere vorm, in zijn natieve conformatie, blijkt wanneer men de eieren in zijn ruwe vorm. Lichtgele transparante dikke colloïdale massa, die zich in de dooier - het de gewenste stof. Hetzelfde wordt gezegd over de vetvrije cottage cheese, dit product is ook bijna zuiver eiwit in zijn natuurlijke vorm.

Echter, niet alle onderhavige verbindingen hebben dezelfde ruimtelijke structuur. In totaal zijn er vier organisaties molecuul. Types van eiwitstructuren bepaald door de eigenschappen en praten over structurele complexiteit. We weten ook dat er meer ruimtelijk ingewikkelde moleculen ondergaan strenge verwerking bij mens en dier.

Soorten eiwitstructuren

In totaal zijn er vier. Bedenk wat elk van hen vormt.

1. Primary. Het is een conventionele lineaire sequentie van aminozuren verbonden via peptidebindingen. Geen ruimtelijke wendingen, geen helix. Het aantal inkomende links naar de polypeptide kan oplopen tot enkele duizenden. Soorten eiwitten met vergelijkbare structuur - glitsilalanin, insuline, histon, elastine, en anderen.
2. Secundair. Het omvat twee polypeptideketens die spiraalvormig zijn gedraaid en gericht naar elkaar gevormde windingen. Aldus daartussen optreden waterstofbindingen samenhoudt. Aldus ontstaat een enkel eiwitmolecuul. Vormen van dit type de volgende eiwitten: lysozym, pepsine en anderen.
3. Tertiaire conformatie. Is een dicht op elkaar gepakte compact verzameld in de spoel secundaire structuur. Hier zijn er andere vormen van interactie, behalve waterstofbindingen - dit is de van der Waals interacties en elektrostatische aantrekkingskrachten, hydrofiel-hydrofoob contact. Voorbeelden van constructies - albumine, fibroïne zijde eiwitten en andere.
4. Kwartair. De meest complexe structuur, die een meer polypeptideketens gedraaid tot een spiraal, opgerold tot een bal en samen gecombineerd in een bolletje. Voorbeelden zoals insuline, ferritine, hemoglobine, collageen, illustreren een dergelijke conformatie van de eiwitten.

Als we alle details van de moleculaire structuur te overwegen vanuit een chemisch oogpunt, de analyse duurt lang. Immers, in feite, hoe hoger de configuratie, het moeilijker en verwarrend zijn structuur, hoe meer soorten interacties waargenomen in het molecuul.

Denaturatie van eiwitmoleculen

Een van de belangrijkste chemische eigenschappen van de polypeptiden is hun vermogen om af te breken onder invloed van bepaalde voorwaarden of chemische middelen. Bijvoorbeeld wijdverbreid verschillende eiwitdenaturatie. Wat is dit proces? Hij is de vernietiging van de natuurlijke proteïne structuur. Namelijk als het oorspronkelijke molecuul had een tertiaire structuur, na inwerking van speciale middelen zal worden vernietigd. De sequentie van aminozuurresten van het molecuul intact blijft. Gedenatureerde eiwitten worden snel verliezen hun fysische en chemische eigenschappen.

Welke middelen kunnen leiden tot het proces van de vernietiging van de bouw? Er zijn meerdere.

1. Temperatuur. Bij verhitting, een geleidelijke degradatie van de quaternaire, tertiaire, secundaire structuur van het molecuul. Visueel is het mogelijk waar te nemen, bijvoorbeeld een conventioneel frituren een ei. De resulterende "eiwit" - een primaire structuur albumine polypeptide, die het ruwe product is.
2. Straling.
3. De werking van sterke chemische stoffen: zuren, basen, zouten, zware metalen, oplosmiddelen (bijvoorbeeld alcoholen, ethers, benzeen, en anderen).

Dit proces wordt ook wel fusie molecuul. Soorten denaturatie van eiwitten afhankelijk van de stof, waarvan de werking is opgetreden. Op hetzelfde moment, in sommige gevallen is er een omgekeerd proces van overweging. Dit renaturatie. Niet alle eiwitten die in staat zijn om terug te herstellen naar de structuur, maar veel ervan kan het doen. Dus, chemici uit Australië en de Verenigde Staten hebben de renaturatie van gekookte kippeneieren uitgevoerd met de hulp van enkele van de reagentia en de wijze van centrifugeren.

Deze werkwijze is van belang voor levende organismen in de synthese van polypeptideketens rRNA en ribosomen in cellen.

Hydrolyse van het eiwitmolecuul

Voet met de denaturatie van eiwitten kenmerkend een chemische eigenschap - hydrolyse. Dit is ook het vernietigen van de natieve conformatie, maar niet de primaire structuur en is geheel aan de individuele aminozuren. Een belangrijk onderdeel van de spijsvertering - de hydrolyse van eiwitten. Types hydrolyse volgende polypeptiden.

1. Chemical. Op basis van de werking van zuren of logen.
2. Biologisch of enzymatisch.

Echter, de essentie van het proces blijft ongewijzigd en is niet afhankelijk van wat voor soort eiwit hydrolyse plaatsvinden. Door aminozuur gevormd, die worden getransporteerd door alle cellen, organen en weefsels. De verdere transformatie betreft de deelname van de synthese van nieuwe polypeptiden, is die welke specifiek organisme.

In de industrie is de eiwitmoleculen hydrolyse als de tijd voor het verkrijgen van gewenste aminozuren.

De functie van eiwitten in het lichaam

Verschillende soorten eiwitten, koolhydraten, vetten zijn essentiële componenten van de normale levensduur van een cel. En dat betekent dat het hele organisme. Daarom is in veel opzichten hun rol is te verklaren door de hoge mate van belang en de alomtegenwoordigheid in levende wezens. Er zijn verschillende basisfuncties van de polypeptidemoleculen.

1. Catalytic. Het wordt uitgevoerd enzymen die een proteïne aard van de structuur. Zeggen over hen later.
2. Structuur. Soorten eiwitten en hun functies in het lichaam voornamelijk invloed op de structuur van de cel zelf, zijn vorm. Daarnaast is de polypeptiden in deze rol, vormen het haar, nagels, schelpen van weekdieren, vogelveren. Ze zijn bepaalde kleppen in de cel lichaam. Kraakbeen ook uit dit soort eiwitten. Voorbeelden: tubuline, keratine, actine, en anderen.
3. Regulatory. Deze eigenschap komt tot uiting in de deelname van polypeptiden in processen zoals transcriptie, translatie, celcyclus, splicing, mRNA en andere lezen. Ze spelen allemaal een belangrijke rol van de regulator.
4. Signal. Deze functie wordt uitgevoerd door de eiwitten op het celmembraan. Zij doorgeven verschillende signalen van de ene eenheid naar de andere, en dit leidt tot een post weefsel samen. Voorbeelden: cytokines, insuline, groeifactoren, en anderen.
5. Vervoer. Sommige vormen van eiwitten en hun functies die ze uitvoeren, zijn gewoon van vitaal belang. Dit gebeurt bijvoorbeeld het eiwit hemoglobine. Het draagt zuurstoftransport van cel naar cel in het bloed. Het is onmisbaar voor de mens.
6. Vervanging of back-up. Dergelijke polypeptiden accumuleren in planten en dieren als bron van oocyten extra vermogen en energie. Voorbeeld - globulinen.
7. Motor. Een zeer belangrijke eigenschap, vooral voor protozoa en bacteriën. Immers, zij zijn in staat om alleen verplaatsen met behulp van flagella of cilia. En deze organellen is inherent niets zoals eiwitten. Voorbeelden van dergelijke polypeptiden zijn: myosine, actine, kinesine, en anderen.

Het is duidelijk dat de functie van eiwitten in het menselijk lichaam en andere levende wezens zijn zeer talrijk en belangrijk. Dit bevestigt eens te meer dat zonder verbindingen niet kan worden beschouwd door ons, het leven op onze planeet.

De beschermende functie van eiwitten

Polypeptiden kunnen beschermen tegen verschillende invloeden: chemische, fysische en biologische. Bijvoorbeeld, als het lichaam een virus of een bacterie met de vreemde aard wordt bedreigd, de immunoglobulines (antilichamen) komen om een "in strijd", het uitvoeren van een beschermende rol.

Als we praten over de fysieke effecten, is er een grote rol spelen, bijvoorbeeld fibrine en fibrinogeen, die betrokken zijn bij de bloedstolling.

voedselproteïnen

Types van eiwitten zijn als volgt:

• full - die alle essentiële aminozuren bevatten;
• defect - die waarin er een gedeeltelijke aminozuursamenstelling.

Echter, voor het menselijk lichaam zijn belangrijk en die en anderen. Vooral de eerste groep. Iedereen, vooral tijdens perioden van intense ontwikkeling (kindertijd en adolescentie) en de puberteit moet een constant niveau van eiwit te handhaven op zich. Per slot van rekening hebben we al gedekt functies die deze geweldige moleculen uit te voeren, en we weten dat er bijna geen proces, geen biochemische reactie in ons kan niet zonder de deelname van de polypeptiden.

Dat is waarom je elke dag nodig hebt om de dagelijkse behoefte aan eiwit, die zijn opgenomen in de volgende producten te consumeren:

• ei;
• melk;
• kwark;
• vlees en vis;
• bonen;
• sojabonen;
• bonen;
• pinda's;
• tarwe;
• haver;
• linzen en andere.

Als u per dag 0,6 g polypeptide per kg lichaamsgewicht, dan is de persoon zal nooit een tekort aan deze verbindingen zijn. Als lang het lichaam niet de benodigde eiwitten ontvangen, de ziekte optreedt, een naam aminozuur verhongering. Dit leidt tot ernstige metabole stoornissen en als gevolg daarvan, vele andere kwalen.

Eiwitten in de cel

Binnen, de kleinste structurele eenheid van alle levende wezens - cellen - zijn ook eiwitten. En ze doen het bijna al het bovenstaande te laten functioneren. Voornamelijk vormende cellen cytoskelet bestaat uit microtubuli, microfilamenten. Het dient om de vorm te behouden, maar ook voor transport tussen organellen binnen. Voor eiwitmoleculen, beide kanalen of rails, verplaatst verschillende ionen, verbindingen.

De belangrijke rol van eiwitten ingebed in het membraan en gelegen op het oppervlak. Hier zijn ze en receptor en signaleringsfuncties uitgevoerd, nemen deel aan de opbouw van het membraan zelf. Wacht staan, en dus een beschermende rol spelen. Welke soorten eiwitten in de cel kan worden toegeschreven aan deze groep? Er zijn vele voorbeelden, geven we een paar te noemen.

1. Actine en myosine.
2. Elastine.
3. Keratine.
4. Collageen.
5. Tubuline.
6. Hemoglobine.
7. Insuline.
8. Transcobalamine.
9. Transferrine.
10. Albumine.

In totaal zijn er honderden verschillende soorten eiwitten, die voortdurend bewegen in elke cel.

Soorten eiwitten in het lichaam

Ze zijn natuurlijk een enorme variëteit. Als we proberen om alle bestaande eiwitten in groepen een of andere manier te verdelen, kan een dergelijke kwalificatie omdraaien.

1. Bolvormige eiwitten. Is die voorgesteld door de tertiaire structuur, d.w.z. dicht gepakte globule. Voorbeelden van dergelijke structuren omvatten: immunoglobulinen, de meeste van enzymen, veel hormonen.
2. Fibrillaire eiwitten. Vertegenwoordigen streng geordende filamenten met correcte ruimtelijke symmetrie. Deze groep van eiwitten omvatten de primaire en secundaire structuur. Bijvoorbeeld, keratine, collageen, tropomyosine, fibrinogeen.

Over het algemeen kunt u als basis nemen de set van attributen voor de indeling van eiwitten in het lichaam aanwezig. Single bestaat nog niet.

enzymen

Biologische katalysatoren proteïne aard, waarbij de snelheid in alle voorkomende biochemische processen. Normaal uitwisseling van stoffen eenvoudigweg niet mogelijk zijn zonder deze verbindingen. Alle werkwijzen van synthese en afbraak, het samenstel van moleculen en hun replicatie, transcriptie en translatie, en andere worden uitgevoerd onder invloed van de specifieke vorm van het enzym uitgevoerd. Voorbeelden van deze moleculen zijn:

• oxidoreductase;
• transferase;
• catalase;
• hydrolase;
• isomerase;
• lyase en anderen.

Vandaag de dag worden enzymen gebruikt in het dagelijks leven. Bijvoorbeeld bij de productie van waspoeders worden vaak zogenaamde enzymen - dat zijn biologische katalysatoren. Ze verbeteren van de kwaliteit van het wassen bij een bepaalde temperatuur. Het is gemakkelijk om te binden aan vuildeeltjes te verwijderen van het oppervlak van weefsels.

Echter, vanwege de aard van het proteïne enzymen kunnen verdragen te heet water of nabijheid van basische of zure geneesmiddelen. Inderdaad, in dit geval zal de denaturatie proces plaatsvinden.