De niveaus van structurele organisatie van de eiwitmoleculen of proteïnestructuur

De structuur van het eiwitmolecuul bestudeerd voor meer dan 200 jaar. Ze is bekend om veel eiwitten. Sommigen van hen zijn gesynthetiseerd (zoals insuline, RNase). De fundamentele structurele en functionele eenheid van eiwitmoleculen uit aminozuren. Verder is de carboxyl- en aminogroepen en eiwitten andere functionele groepen, die hun eigenschappen te bepalen. Dergelijke groepen omvatten geplaatst in de laterale vertakkingen eiwitmolecuul: carboxylgroep van asparaginezuur of glutaminezuur, aminogroep van lysine of hydroxylysine, guanidine groep van arginine, de imidazoolgroep van histidine, de hydroxylgroep van serine en threonine, een fenolgroep van tyrosine, de sulfhydrylgroep van cysteïne disulfide groep cystine, thioether groep methionine, fenylalanine benzelnoe kern alifatische ketens van andere aminozuren.

Er zijn vier niveaus van structurele organisatie van de eiwitmoleculen.

De primaire structuur van het eiwit. Aminozuren in het eiwitmolecuul worden verbonden door peptidebindingen, onder vorming van de primaire structuur. Het hangt van de kwalitatieve samenstelling van de aminozuren, hun aantal en de sequentie tussen de verbindingen. De primaire structuur van het eiwit meestal bepaald door Sanger. De testen eiwit wordt behandeld met een oplossing ditroftorbenzola (DNP), onder vorming dinitrofenyl-eiwit (proteïne-DNP). Vervolgens DNP-gehydrolyseerd eiwit gevormde residu eiwitmolecuul en DNP-aminozuur. DNP-aminozuur wordt uit dit mengsel en meetbare hydrolyse. De producten van hydrolyse aminozuren en dinitrobenzeen. De rest van het eiwitmolecuul reageren met de nieuwe delen van DNP zolang het gehele molecuul niet afgebroken in aminozuren. Gebaseerd op het kwantitatieve onderzoek van aminozuren vormen de primaire structuur van de elementaire schakeling eiwit. Bekende primaire structuur van eiwitten insuline, myoglobine, hemoglobine, glucagon en vele anderen).

Volgens de werkwijze van Edman eiwit wordt behandeld met fenylisothiocyanaat. Soms met behulp van proteolytische enzymen - trypsine, pepsine, chymotrypsine, peptidase, etc.

De secundaire structuur van het eiwit. Amerikaanse wetenschappers, met X-stralen analyse gevonden dat het eiwit polypeptideketens vaak voorkomen in de vorm van alfa-helices en beta soms structuren.

Alfa-helix wordt vergeleken met een wenteltrap, die de functie van de mate van aminozuurresten voeren. In moleculen fibrillaire eiwitten is (zijdefibroïne) polypeptideketen vrijwel volledig gestrekt (beta-structuur) en aangebracht in de vorm van bolletjes, gestabiliseerd door waterstofbruggen.

Alfa-helix kunnen spontaan worden gevormd in de synthetische polypeptiden (dederon, nylon), waarvan een molecuulgewicht van 10 tot 20 duizend. Ja. Op bepaalde gedeelten van het molecuul eiwitten (insuline, hemoglobine, RNAse) breekt de alfa spiraalvormige configuratie van de peptideketen en gevormd spiraalstructuur van een ander type.

De tertiaire structuur van het eiwit. Spiraalvormige delen van de polypeptideketen van het eiwitmolecuul bevinden zich in verschillende verhoudingen waarbij tertiaire (driedimensionale) structuur, vorm en vorm van het volume van het eiwitmolecuul te bepalen. Gemeend wordt dat de tertiaire structuur van het automatisch en optreedt als gevolg van een interactie met aminozuurresten van de oplosmiddelmoleculen. Aldus hydrofobe resten "getrokken" in het eiwitmolecuul, vormen de droge zone en hydrofiele groepen zijn gericht op het oplosmiddel, wat leidt tot de vorming van energetisch gunstige bevestigingen molecuul. Dit proces gaat gepaard met de vorming van intramoleculaire bindingen. De tertiaire structuur van het eiwit molecuul getranscribeerd voor RNAse, hemoglobine, lysozym van kippeneieren.

De quaternaire structuur van het eiwit. Dit type structuur van het eiwitmolecuul optreedt als gevolg van combinatie van meerdere subeenheden geïntegreerd in een enkel molecuul. Elke subeenheid heeft een primaire, secundaire en tertiaire structuur.