Eiwit: structuur en functie. eigenschappen van proteïnen

Zoals bekend is, eiwitten - de basis van het ontstaan van leven op onze planeet. Volgens de theorie van Oparin-Haldane was coacervaat druppel, bestaande uit moleculen peptiden, heeft het de basis van de oorsprong van levende wezens worden. Dit is zonder twijfel, omdat de analyse van de interne structuur van een lid van de biomassa toont aan dat deze stoffen hebben alles: planten, dieren, micro-organismen, schimmels, virussen. En ze zijn zeer divers van aard en macromoleculaire.

De namen van deze vier structuren, ze zijn synoniem:

• eiwitten;
• eiwitten;
• polypeptiden;
• peptiden.

eiwitmoleculen

Hun aantal is werkelijk niet te overzien. In dit geval kunnen alle eiwitmoleculen worden onderverdeeld in twee hoofdgroepen:

• Eenvoudig - uitsluitend bestaan uit aminozuursequenties verbonden door peptidebindingen;
• complex - Structuur en structuur van een eiwit worden gekenmerkt door de bijkomende protolytische (prosthetische) groepen, ook wel cofactoren.

In dit geval is de complexe moleculen hebben ook hun eigen indeling.

Gradatie complex peptiden

1. Glycoproteïnen - nauw verbonden eiwitten en koolhydraten verbindingen. De structuur van het molecuul geweven prosthetische groepen mucopolysacchariden.
2. Lipoproteïnen - een complexverbinding van eiwitten en lipiden.
3. Metaaleiwitten - als prosthetische groep zijn de metaalionen (ijzer, mangaan, koper, en andere).
4. Nucleoproteïnen - Feedback eiwitten en nucleïnezuren (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - conformatie van het eiwit en een residu van fosforzuur.
6. Chromoproteids - zeer vergelijkbaar met metalloproteïnen, maar een element dat deel uitmaakt van de prothetische groep is een gekleurd complex (rood - hemoglobine, groen - chlorofyl, en ga zo maar door).

Elke groep besprak de structuur en eigenschappen van eiwitten verschillen. De functies die zij vervullen, en zullen variëren afhankelijk van het type molecuul.

De chemische structuur van proteïnen

Vanuit dit oogpunt eiwit - een lange, massieve keten van aminozuurresiduen verbonden specifieke bindingen genoemd peptide. Zijzicht structuren zuren wijken branch - groepen. Deze structuur van het molecuul werd ontdekt door E. Fischer aan het begin van de eenentwintigste eeuw.

Later, eiwitten, structuur en functie van eiwitten zijn in meer detail bestudeerd. Het werd duidelijk dat de aminozuren die de peptidestructuur, een totaal van 20, maar ze kunnen derhalve worden gecombineerd op verschillende manieren. Vandaar de diversiteit van polypeptidestructuren. Bovendien, in het proces van het leven en het uitvoeren van zijn taken eiwitten kunnen een reeks van chemische omzettingen te ondergaan. Als gevolg hiervan, ze veranderen de structuur, en er is een heel nieuw type verbinding.

De peptidebinding breken, dwz verstoren eiwitstructuur rijen moeten worden gekozen stringente voorwaarden (hoge temperatuur, zure of basische katalysator). Dit komt door de grote sterkte van de covalente bindingen in het molecuul, namelijk in het peptidegroep.

Detectie van de eiwitstructuur in het laboratorium wordt uitgevoerd met de biureetreactie - effect op polypeptide vers bereide hydroxide, koper (II). Het complex van de peptide groep en koperionen verschaft een helder violette kleur.

Er zijn vier fundamentele structurele organisatie, die elk zijn eigen kenmerken van de structuur van eiwitten.

Niveaus van de organisatie: de primaire structuur

Zoals hierboven vermeld, het peptide - een sequentie van aminozuurresiduen met insluitsels, co-enzymen, of zonder hen. Dus noemen dit de primaire structuur van het molecuul, dat is natuurlijk, natuurlijk, het is de ware aminozuren verbonden door peptidebindingen, en niets anders. Dat wil zeggen het polypeptide lineaire structuur. In deze specifieke structuur van de eiwitten van deze soort, - dat deze combinatie van zuren is cruciaal voor het uitoefenen van taken van het eiwitmolecuul. Dankzij deze eigenschappen is niet alleen mogelijk om peptide te identificeren, maar ook om de eigenschappen en de rol van een geheel nieuw te voorspellen, nog niet zijn ontdekt. Voorbeelden van peptiden met natuurlijke primaire structuur, - insuline, pepsine, chymotrypsine, en anderen.

secundaire conformatie

Structuur en eigenschappen van eiwitten in deze categorie lopen nogal uiteen. Een dergelijke structuur kan aanvankelijk worden gevormd op de aard of wanneer onderworpen aan primaire hydrolyse stijve, temperatuur en andere omstandigheden.

Deze conformatie heeft drie varianten:

1. Gladde, regelmatige stereoregulaire spoelen geconstrueerd uit de aminozuurresiduen die zijn gedraaid rond de kern verbindingsas. Alleen bij elkaar gehouden door waterstofbindingen die tussen zuurstofatoom van een peptide en de ander waterstof. Waarbij de structuur juist vanwege het feit dat de windingen gelijkmatig herhaald elke 4 niveau. Een dergelijke structuur kan zowel linkshandige en pravozakruchennoy zijn. Maar in de meeste bekende eiwitten rechtsdraaiend isomeer overheerst. Dergelijke conformatie alfa-structuren.
2. De samenstelling en structuur van het volgende type eiwit verschilt van de voorgaande doordat de waterstofbindingen niet gevormd tussen de permanente naast elkaar op een zijde van de rest van het molecuul en tussen in hoofdzaak verwijderd, waarbij op een voldoende grote afstand. Daarom, de gehele constructie wordt meer golvende, ingewikkelde slang polypeptideketens. Er is een kenmerk dat eiwit zou moeten zijn. De structuur van de aminozuren van de takken zo kort dat glycine- of alanine, bijvoorbeeld. Dit type secundaire conformatie genoemd beta-platen voor hun vermogen om aan elkaar vastzitten de vorming van de totale structuur.
3. Uit de derde soort eiwitstructuur de biologie naar complexe raznorazbrosannye, geordende fragmenten zonder stereoregulariteit en in staat om de structuur onder invloed van externe omstandigheden veranderen.

Voorbeelden van eiwitten met secundaire structuur van nature wordt niet geopenbaard.

hoger onderwijs

Dit is een vrij complex conformatie, met de naam "bolletje". Wat is een eiwit? De structuur ervan is gebaseerd op de secundaire structuur, maar nieuwe soorten interacties tussen de atomen van groepen toegevoegd, en het gehele molecuul plooien als, zo geleid, dat de hydrofiele groepen zijn gericht in bolletjes en hydrofobe - uit.

Dit verklaart de lading van het eiwit molecuul in water colloïdale oplossingen. Wat zijn de soorten interacties zijn er?

1. Waterstofbindingen - ongewijzigd tussen dezelfde onderdelen als in de secundaire structuur.
2. De hydrofobe (hydrofiele) interactie - ontstaan wanneer opgelost in water polypeptide.
3. Ionische aantrekking - raznozaryazhennymi gevormd tussen aminozuurresten (rest) groepen.
4. Covalente interacties - kan worden gevormd tussen de specifieke zure plaatsen - cysteïnemoleculen, of liever, hun staart.

Aldus kan de samenstelling en structuur van eiwitten met een tertiaire structuur worden beschreven als een opgerold tot bolletjes polypeptideketens, vasthouden en stabiliseren van de conformatie als gevolg van verschillende soorten chemische wisselwerkingen. Voorbeelden van dergelijke peptiden: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alpha-keratine, zijdefibroïne, en anderen.

De quaternaire structuur

Dit is een van de moeilijkste van de bolletjes, die proteïnen. De structuur en functie van eiwitten van een dergelijk plan is zeer veelzijdig en specifiek.

Wat is deze conformatie? Het is een paar (soms tientallen) grote en kleine polypeptideketens, die onafhankelijk van elkaar zijn gevormd. Maar, als gevolg van dezelfde interacties die wij hebben genomen voor de tertiaire structuur van deze peptiden worden gedraaid en verweven. De aldus verkregen complex conformationele bolletjes die metaalatomen en lipidegroepen en koolhydraten bevatten. Voorbeelden van dergelijke eiwitten: DNA polymerase, tabak virusenvelopeiwit, hemoglobine, en anderen.

Alle peptidestructuren we hebben besproken hun eigen identificatiemethoden in het laboratorium, gebaseerd op de huidige gebruiksmogelijkheden van chromatografie, centrifugatie, elektronenmicroscopie en optische microscopie en hoge computertechnologie.

functies

De structuur en functie van eiwitten nauw met elkaar gecorreleerd. Dat wil zeggen dat elk peptide speelt een rol, dat is uniek en specifiek. Er zijn ook mensen die in staat zijn om te presteren in een levende cel, een aantal belangrijke transacties. Maar het kan worden samengevat als de basisfuncties van de eiwitmoleculen in de lichamen van levende wezens uit te drukken:

1. Het verstrekken van het verkeer. Eencellige organismen of organellen, of bepaalde typen cellen kan bewegen, snijwonden, bewegingen. Dit eiwit wordt verschaft, die tot hun structuur van het bewegingsapparaat: trilharen, flagellen, cytoplasmatische membraan. Als we praten over het onvermogen om verplaatsing van de cellen kunnen de eiwitten bijdragen aan hun reductie (myosine spier).
2. Nutritionele of back-up functie. Het is een ophoping van eiwitmoleculen in oöcyten, embryo's en plantenzaden de verdere vulling ontbrekende voedingsstoffen. Na splitsing van de peptiden aminozuren en biologisch actieve stoffen, die noodzakelijk zijn voor normale ontwikkeling van levende organismen.
3. De energie-functie. Behalve koolhydraten dwingt het lichaam kunnen produceren en eiwitten. In het verval van 1 g peptide bezit 17,6 kJ bruikbare energie in de vorm van adenosinetrifosfaat (ATP), die wordt besteed aan vitale processen.
4. Signal en regulerende functie. Deze bestaat uit het uitvoeren van zorgvuldige controle van de lopende processen en de transmissie van signalen van cel naar weefsel, daaruit de autoriteiten van de laatste aan het systeem en zo verder. Een typisch voorbeeld is insuline, die strikt registreert het aantal bloedglucose.
5. Receptor-functie. Wordt bereikt door het veranderen van de conformatie van het peptide met één zijde van het membraan en aangrijpen van het andere einde van de herstructurering. Wanneer dit optreedt en de signaaloverdracht en de vereiste informatie. De meeste van deze eiwitten zijn ingebed in het cytoplasma membraan van cellen en het uitvoeren van een strikte controle op al het materiaal daardoorheen passerende. Ook waarschuwen u voor de chemische en fysische veranderingen in de omgeving.
6. Transportfunctie van de peptiden. Het wordt uitgevoerd feeds eiwitten en transporteiwitten. Hun rol is duidelijk - transport wenselijk moleculen de plaatsen met een lage concentratie van de hoge delen. Een typisch voorbeeld is het transport van zuurstof en koolstofdioxide uit de organen en weefsels van het eiwit hemoglobine. Ze hebben ook bereikt de afgifte van verbindingen met een laag molecuulgewicht door het membraan in de cel.
7. Structuur-functie. Een van de belangrijkste daarvan dat eiwit uitvoert. De structuur van cellen en hun organellen verschaft peptiden. Ze gelijk aan het gestel definiëren vorm en structuur. Daarnaast ondersteunen ze het ook, en indien nodig aan te passen. Daarom is voor de groei en ontwikkeling van alle levende organismen essentiële eiwitten in het dieet. Dergelijke peptiden omvatten elastine, tubuline, collageen, actine en andere keratine.
8. De katalytische functie. Haar uitvoeren enzymen. Talrijk en gevarieerd, ze versnellen alle chemische en biochemische reacties in het lichaam. Zonder hun deelname, zou gewone appel in de maag in staat om alleen te verteren voor twee dagen, is het waarschijnlijk te buigen op hetzelfde moment. Onder invloed van catalase, peroxidase en andere enzymen, vindt dit proces plaats in twee uur. In het algemeen is het dankzij deze rol eiwit anabolisme en katabolisme wordt uitgevoerd, dat wil zeggen, kunststof en energiemetabolisme.

De beschermende rol

Er zijn verschillende soorten bedreigingen, waaruit eiwitten zijn ontworpen om het lichaam te beschermen.

Ten eerste chemische aantasting traumatische reagentia, gasvormige moleculen, stoffen verschillende werkingsspectrum. Peptiden kunnen met hen in een chemische reactie omzetten in een ongevaarlijke vorm of eenvoudig neutraliseren.

Ten tweede, de fysieke bedreiging van de wond - indien het eiwit fibrinogeen niet op tijd in fibrine wordt omgezet op de plaats van letsel, het bloed niet stollen, en dus verstopping zal optreden. Dan, integendeel, het moet plasmine peptide dat in staat gezogen stollen en het herstel van de doorgankelijkheid van het vat.

Ten derde, de dreiging van immuniteit. Structuur en de waarde van de eiwitten die de afweer te vormen, zijn uiterst belangrijk. Antilichamen, immunoglobulinen, interferonen - zijn alle belangrijke en belangrijke onderdelen van het lymfestelsel en het immuunsysteem. Vreemde deeltjes, kwaadaardige molecule, dode cellen of een deel van de gehele structuur wordt onderworpen aan een directe onderzoek van de peptideverbinding. Dat is de reden waarom een persoon kan bezitten, zonder de hulp van drugs elke dag om zich te beschermen tegen infecties en eenvoudige virussen.

fysische eigenschappen

De structuur van het eiwit cellen zeer specifiek en afhankelijk van de functie. Maar de fysische eigenschappen van peptiden vergelijkbaar zijn en kunnen worden gereduceerd tot de volgende kenmerken.

1. Gewicht moleculen - tot 1000000 Dalton.
2. In waterige oplossing het colloïdale systeem. Er structuur verwerft opladen in staat zijn afhankelijk van de zuurgraad van het medium.
3. Bij blootstelling aan zware omstandigheden (straling, zuur of alkali, temperatuur, etc.) kunnen naar andere niveaus conformaties, d.w.z. denatureren. De werkwijze in 90% van de gevallen onomkeerbaar. Echter, er is een omgekeerde verschuiving - renaturatie.

Deze fundamentele eigenschappen van fysische eigenschappen van de peptiden.